當底物一定,而酶過量時,再增加酶的數量後,反應速率會變嗎

時間 2022-03-16 19:35:06

1樓:望風止水

不知道這種說法能不能解釋的通。

在有足夠底物的情況下,而又不受其他因素的影響,則酶的反應速率(v)與酶濃度成正比。即

v=k[e],k為反應速率常數,[e]為酶濃度。

當酶濃度、溫度和ph恆定時,在底物濃度很低的範圍內,反應初速與底物濃度成正比;此後,隨著底物濃度的增加,反應速率的增加量逐漸減少;最後,當底物濃度增加到一定量時,反應速率達到一最大值vmax,此時再增加底物濃度也不能使反應速率再增加,這就是米氏方程

米氏方程: v=vmax[s]/(km+[s]),v為反應速率,vmax為最大速率,km為米氏常數,km是酶的特徵常數之一,在數值上等於酶促反應速率達到最大速率一半(v=vmax/2)時的底物濃度。

分析:對於同一種酶來說,km為定值,

從 v=k[e]中可以看到,酶的最大反應速率vmax與酶濃度[e]成正比。而根據米氏方程,酶的反應速率v與最大速率vmax成正比。由此我們可以得出結論:

在底物濃度一定時,酶促反應速率v與酶濃度[e]成正比。即使在底物濃度[s]很小時,酶的濃度不同,反應速率也不會相同。

2樓:

不會。根據中間複合物學說,當酶催化某一化學反應時,酶首先和底物結合生成中間複合物,然後生成產物,並釋放出酶。所以當底物一定,酶過量時,決定反應速率的是底物的濃度,而不是酶。

故增加酶的數量,反應速率不會變。

當底物達到一定濃度後,酶促反應速率不再增加的原因是受酶數量和酶活性的限制。 為什麼和酶活性有關

3樓:

我們課堂上所講的是,酶的活性受ph、溫度、紫外線、重金屬鹽、抑制劑、啟用劑的影響。

影響酶活性的因素,一定會影響酶促反應的速率,但影響酶促反應的速率的因素不一定影響酶的活性,這是易忽略點也是易錯點。ph、溫度、紫外線、重金屬鹽、抑制劑、啟用劑等通過影響酶的活性來影響酶促反應的速率;酶的濃度、底物的濃度等不會影響酶活性,但可以影響酶促反應的速率。

在生化反應中,若酶的濃度為定值,底物的起始濃度較低時,酶促反應速度與底物濃度成正比,即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後,即使在增加底物濃度,中間產物濃度也不會增加,酶促反應速度也不增加。   還可以得出,在底物濃度相同條件下,酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。

酶的初始濃度大,其酶促反應速度就大。

在實際測定中,即使酶濃度足夠高,隨底物濃度的升高,酶促反應速度並沒有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高濃度底物降低了水的有效濃度,降低了分子擴散性,從而降低了酶促反應速度。

過量的底物聚集在酶分子上,生成無活性的中間產物,不能釋放出酶分子,從而也會降低反應速度。

4樓:

這很簡單啊。活性高的話相同時間內肯定比活性低的反應快啊!這就好比是生病的人和沒生病的人做相同的事一樣,沒生病的人做的快!

而且酶的活性受很多條件的限制,做實驗時你可以好好的研究一下。

5樓:

底物充足時 同等數量 活性越高速率越大

6樓:月下伊甸

第一個回答太精彩了~膜拜啊

酶的催化效率為什麼在底物數量一定時不再上升了

7樓:淺淺

當底物量小於酶在單位時間內可以催化的量時,酶處於未飽和狀態,底物越多,則酶的催化效率越高;當底物量大於酶在單位時間可催化的量時,酶便達到了飽和,此時無論再如何增加底物量,酶的催化效率也不會再提高了。當然,這一切都是建立在酶量一定的基礎上。舉個例子,過氧化氫酶要催化過氧化氫分解,必須一次與一個過氧化氫分子結合然後催化,不過這個過程是非常快的:

一個過氧化氫酶在一分鐘內可以催化近五十萬個過氧化氫分子!但是,無論再快總會個有限度(如過氧化氫酶一定時間內只能催化一定量的過氧化氫分子),這個限度即是酶的的飽和性。

8樓:匿名使用者

和酶量有關,當酶量一定時,隨底物濃度的增加,反應速率增加,當底物濃度增大到一定程度時,反應速率不再隨底物濃度的增加而增大。

**等!!高中生物(化學)的一道題:當酶很多,反應物很少。再加更多的酶,反應速度還會加快嗎??​ 5

9樓:匿名使用者

催化劑的作用是將不活躍的分子轉化為活性分子從而使反應加快,當催化劑達到一定量時決定反應快慢的就是反應物的量了,因為只有反應物越多轉化成活性的分子就越多則反應越快,該題目是催化劑酶很多而反應物很少,,由於反應物有限,其轉化成的活性分子也就有限,所以即使再加酶,反應也不會加快

10樓:匿名使用者

不會的 因為酶只是加快速度 酶本來就很多了 反應速度只能這麼快了 加更多的酶不起作用

你的形象理解是對的 是有結合位點 那這樣說 本來有100個結合位點 之前已經有足夠的酶已經佔滿了 你再加酶 那些酶找不到結合位點了 所以不會加快 這樣說聽懂了吧

11樓:毛絨天使

當反應物濃度不變,溫度,ph不變,反應速率隨酶的濃度先增加後不變。(因為反應物有限)。剩下的酶是多餘的。

12樓:匿名使用者

我只能說同學你有這種開發性思維是很好的,但不免都點想多了

你知道酶的作用特點麼 三個 微量高效專一 如果酶的含量很多都多過反應物 那還叫什麼酶,直接就叫反應物了 ,對嗎

13樓:快樂陽光

酶越多會抑制反應的,酶的含量是在一定的情況下才會達到最高點的,並不是越多越好。

14樓:無天回

當酶過量時,反應物濃度過低,所有反應物與酶結合後酶還有剩餘,此時增加酶的用量反應速率不會變化。因此,底物濃度也會影響酶的速率。

15樓:匿名使用者

反應物已經是少量的了所以不會再加快了,如果反應物多,酶少,加酶的話速度就會加快

16樓:匿名使用者

加酶的多少和反應速度不是成比例的關係

17樓:匿名使用者

會,但加快的幅度會越來越小,最後趨近不加快

18樓:伱我沒有她

不會,除非在反應物無限制是,才會加快

酶失活時,底物增加,生成物會增加嗎

19樓:土豆燉排骨

影響酶催化作用的因素有:

1、溫度:

溫度對酶促反應速度的影響很大,表現為雙重作用:

(1)與非酶的化學反應相同,當溫度升高,活化分子數增多,酶促反應速度加快,對許多酶來說,溫度係數q10多為1~2,也就是說每增高反應溫度10℃,酶反應速度增加1~2倍。

(2)由於酶是蛋白質,隨著溫度升高而使酶逐步變性,即通過酶活力的減少而降低酶的反應速度。以溫度(t)為橫座標,酶促反應速度(v)為縱座標作圖,所得曲線為稍有傾斜的鐘罩形。曲線頂峰處對應的溫度,稱為最適溫度。

最適溫度是上述溫度對酶反應的雙重影響的結果,在低於最適溫度時,前一種效應為主,在高於最適溫度時,後一種效應為主,因而酶活性迅速喪失,反應速度很快下降。

2、ph值:

ph影響酶促反應速度的原因:

(1)環境過酸、過鹼會影響酶蛋白構象,使酶本身變性失活。

(2)ph影響酶分子側鏈上極性基團的解離,改變它們的帶電狀態,從而使酶活性中心的結構發生變化。在最適ph時,酶分子上活性中心上的有關基團的解離狀態最適於與底物結合,ph高於或低於最適ph時,活性中心上的有關基團的解離狀態發生改變,酶和底物的結合力降低,因而酶反應速度降低。

(3)ph能影響底物分子的解離。可以設想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態下,才適於與酶結合發生反應。若ph的改變影響了這些基團的解離,使之不適於與酶結合,當然反應速度亦會減慢。

3、酶的濃度:

在有足夠底物而又不受其它因素的影響的情況下,則酶促反應速率與酶濃度成正比。當底物分子濃度足夠時,酶分子越多,底物轉化的速度越快。但事實上,當酶濃度很高時,並不保持這種關係,曲線逐漸趨向平緩。

根據分析,這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。

當酶促反應體系的溫度、ph不變,底物濃度足夠大,足以使酶飽和,則反應速度與酶濃度成正比關係。因為在酶促反應中,酶分子首先與底物分子作用,生成活化的中間產物(或活化絡合物),而後再轉變為最終產物。在底物充分過量的情況下,可以設想,酶的數量越多,則生成的中間產物越多,反應速度也就越快。

相反,如果反應體系中底物不足,酶分子過量,現有的酶分子尚未發揮作用,中間產物的數目比遊離酶分子數還少,在此情況下,再增加酶濃度,也不會增大酶促反應的速度。

4、底物濃度:

在生化反應中,若酶的濃度為定值,底物的起始濃度較低時,酶促反應速度與底物濃度成正比,即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後,即使在增加底物濃度,中間產物濃度也不會增加,酶促反應速度也不增加。

還可以得出,在底物濃度相同條件下,酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大,其酶促反應速度就大。

5、啟用劑對酶促反應速度的影響 :

凡是能提高酶活性的物質,都稱啟用劑,其中大部分是離子或簡單的有機化合物。啟用劑種類很多,有①無機陽離子,如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等;②無機陰離子,如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等;③有機化合物,如維生素c、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的啟用劑存在時,才表現出催化活性或強化其催化活性,這稱為對酶的啟用作用。

而有些酶被合成後呈現無活性狀態,這種酶稱為酶原。它必須經過適當的啟用劑啟用後才具活性。

6、抑制劑對酶促反應速度的影響 :

能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。

對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合,從而降低酶促反應速度,這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制,通過增加底物濃度最終可解除抑制,恢復酶的活性。

與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後,底物仍可與酶活性中心結合,但酶不顯示活性,這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的,增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。

與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑,稱為非競爭性抑制劑。

有的物質既可作為一種酶的抑制劑,又可作為另一種酶的啟用劑。

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