1樓：點n星落
底物濃度，酶濃度，是否最適溫度，有無抑制劑等。希望有幫助
2樓：匿名使用者
溫度，酶的種類，濃度吧。。。
3樓：袋鼠鉑
影響酶促反應速度的因素
底物濃度對酶反應速度的影響
底物濃度的改變，對酶反應速度的影響比較複雜。在一定的酶濃度下當底物濃度較低時（底物濃度從0逐漸增高），反應速度與底物濃度的關係呈正比關係（如右圖）；隨著底物濃度的增加，反應速度不再按正比升高；如果再繼續加大底物濃度，反應速度卻不再上升，趨向一個極限。
ph對酶反應速度的影響
胰蛋白酶 大部分酶的活力受其環境ph的影響，在一定ph下，酶促反應具有最大速度，高於或低於此值，反應就會下降，通常稱此ph為酶的最適ph。不同酶的最適ph 不同。例如：
胃蛋白酶的最適ph為1.5~2.2，胰蛋白酶的最適ph為8.
0~9.0，唾液澱粉酶的最適ph為6.8等。
動物酶多在ph6.5~8.0 之間，植物及微生物多在ph4.
5~6.5之間，但也有例外。如：
真菌的最適ph為5.0~6.0，多數細菌的最適為6.
5~7.5，放線菌的最適在 7.5~8.
5。ph影響酶活性的主要原因是：過酸、過鹼影響了酶分子的結構，甚至使酶變性失活。
應該注意的是，酶在試管中的最適ph與它在正常細胞中的生理ph值並不一定完全相同。這是因為一個細胞內可能會有幾百種酶，不同的酶對此細胞內的生理ph的敏感性不同；也就是說此ph對一些酶是最適ph，而對另一些酶則不是，不同的酶表現出不同的活性。這種不同對於控制細胞內複雜的代謝途徑可能具有很重要的意義。
溫度對酶促反應速度的影響
不同的溫度對活性的影響不同，但都有一個最適溫度。在最適溫度的兩側，反應速度都比較低。
溫度對酶促反應的影響包括兩方面：一方面是當溫度升高時，反應速度也加快，這與一般化學反應相同。另一方面，隨溫度升高而使酶逐步變性，即通過減少有活性的酶而降低酶的反應速度。
在低於最適溫度時，前一種效應為主，在高於最適溫度時，則後一種效應為主，因而酶活性喪失，反應速度下降。
在製備培養基的過程中，可採用高溫對培養基進行滅菌，主要是破壞了微生物體內的酶的活性。採用高溫滅菌在醫學和生活實踐中都有較廣泛的應用。
在低溫的條件下，酶的活性降低，但酶分子的結構一般還會發生改變。所以，人們可以選擇在低溫下儲存酶。在生活實踐中人們也經常選擇在低溫下較長時間儲存食品。
抑制劑的影響作用
通過改變酶必需基團的化學性質從而引起酶活力降低或喪失的作用稱為抑制作用，具有抑制作用的物質稱為抑制劑，抑制劑通常是小分子化合物，但在生物體內也存在生物大分子型別的抑制劑。
酶的抑制劑分為不可逆抑制劑和可逆抑制劑兩大類。不可逆抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結合，引起酶的永久性失活，其抑制作用不能夠用透析，超濾等溫和物理手段解除。可逆抑制劑與酶蛋白以非共價鍵結合，引起酶活性暫時性喪失，其抑制作用可以通過透析、超濾等手段解除。
可逆抑制劑又分為競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑和反競爭性抑制劑等。
啟用劑的影響作用
酶的活力可以被某些物質提高，這些物質稱為啟用劑，在酶促反應體現中加入啟用劑可導致反應速率增加。通常酶對啟用劑有一定選擇性，且有一定濃度要求，一種酶的啟用劑對另一種酶可能是抑制劑，當啟用劑的濃度超過一定的範圍時，他就成為抑制劑
酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎？它與哪些因素有關
4樓：百度使用者
最適溫度不是酶的特徵物理常數，常受到其他條件如底物的種類、作
用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。
如最適溫度隨著酶促反應作用時間的長短而改變，由於溫度使酶蛋白變性是隨時間累加的。一般反應時間長，酶的最適溫度低；反應時間短，最適溫度高。因此，只有在規定的反應時間內才可確定酶的最適溫度。
5樓：皇室冷雪
酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.
影響酶反應速度的因素有哪些
6樓：金牛咲
酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、ph、啟用劑和抑制劑的影響。
1、酶濃度
酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。
2、底物濃度
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
3、溫度
過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。
4、ph
酶在最適ph範圍內表現出活性，大於或小於最適ph，都會降低酶活性，影響酶反應速度。
5、啟用劑
酶的活力可以被某些物質提高，這些物質稱為啟用劑，在酶促反應體現中加入啟用劑可導致反應速率增加。
6、抑制劑
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可以降低酶促反應速度。
擴充套件資料
酶促反應主要特性：
1、普遍性：
（1）、酶與一般催化劑一樣，只催化熱力學允許的化學反應（即可逆反應）。
（2）、可以加快化學反應的速率，而不改變反應的平衡點，即不改變反應的平衡常數。
（3）、作用機理都是降低反應的活化能。
（4）、在反應前後，酶沒有質和量的改變，且微量的酶便可發揮巨大的催化作用。
2、特殊性：
但是酶也具有不同於其他催化劑的特殊性。在酶促反應中，酶作為高效催化劑，使得反應以極快的速度或在一般情況無法反應的條件下進行。酶是生物體內進行各種化學反應最重要的物質。
7樓：匿名使用者
問題有點毛病，不是酶的反應速度，是酶控制的反應速率或者酶影響反應的速率。
1、溫度：酶促反應在一定溫度範圍內反應速度隨溫度的升高而加快；但當溫度升高到一定限度時，酶促反應速度不僅不再加快反而隨著溫度的升高而下降。
在一定條件下，每一種酶在某一定溫度時活力最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度。
2、酸鹼度：每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現活性，超過這個範圍酶就會失去活性。
3、酶濃度：其它條件相同的條件下，酶促反應的速度與酶濃度成正比。
4、底物濃度：在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度增加而加快，反應速度與底物濃度近乎：成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應速度也隨之加快不顯著；當底物濃度很大且達到一定限度時，反應速度就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應也幾乎不再改變。
5、抑制劑：能特異性的抑制酶活性，從而抑制酶促反應的物質稱為抑制劑。
6、啟用劑：能使酶從無活性到有活性或使酶活性提高的物質稱為酶的啟用劑。
8樓：魚躍紅日
酶的濃度、底物濃度、ph值、溫度、抑制劑、啟用劑等
9樓：尋找晗哥
酶濃度，底物濃度，ph，溫度，啟用劑，抑制劑，反應產物，別構效應。
10樓：下雨前找到你
底物濃度 酶濃度 溫度 ph 抑制劑 輔因子 啟用劑
11樓：一生一逝
(3)影響酶作用的因素：影響酶促反應的因素常有酶的濃度、底物濃度、ph值、溫度、抑制劑、啟用劑等。其變化規律有以下特點：
①酶濃度對酶促反應的影響：在底物足夠，其它條件固定的條件下，反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其它不利於酶發揮作用的因素時，酶促反應的速度與酶濃度成正比，如下圖所示。
②底物濃度對酶促反應的影響：在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度增加而加快，反應速度與底物濃度近乎：成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應速度也隨之加快，但不顯著；當底物濃度很大且達到一定限度時，反應速度就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應也幾乎不再改變。
如下圖所示。
③ph對酶促反應的影響：每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現活性，超過這個範圍酶就會失去活性。其特點如下圖中曲線變化所示。
在一定條件下，每一種酶在某一定ph時活力最大，這個ph稱為這種酶的最適ph。
④溫度對酶促反應的影響：酶促反應在一定溫度範圍內反應速度隨溫度的升高而加快；但當溫度升高到一定限度時，酶促反應速度不僅不再加快反而隨著溫度的升高而下降。在一定條件下，每一種酶在某一定溫度時活力最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度
影響酶活性的因素
12樓：dream念想
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鐘能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鐘就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度範圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。
我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識範圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.ph和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：ph可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。
溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出ph和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，ph和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和啟用劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶複合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。
其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的複合體結合，從而降低酶促反應速率。啟用劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶啟用作用的一些物質。
因此，抑制劑和啟用劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。
拓展資料：
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別於一般催化劑的重要特徵。
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。
當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生啟用，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友**子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的啟用、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
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