將組織細胞分離時，為什麼用胰蛋白酶，不用其他蛋白酶，胰蛋白酶是否可以水解細胞間質中所有的蛋白質

1樓：匿名使用者

這個問題我來解釋一下吧。人體內的蛋白酶確實有很多，但是我們做組織分離需要的是方便快捷，胰蛋白酶容易提取，催化水解效率高，且其最適催化ph值接近中性，而提取其他的蛋白酶如胃蛋白酶則需要在酸性環境中分離對組織也不好。第二個問題其實一般來說基本所有的蛋白質都可以水解，除非有特別修飾的。

選我做滿意答案吧！

2樓：

胰蛋白酶適合將細胞間質分解。舉個例子吧，胃蛋白酶也可以水解細胞間質，但是這種酶要在酸性條件下才能起作用（胃蛋白酶是胃裡的酶，所以最適ph小於7）。而組織細胞是不呈酸性的，胃蛋白酶也就起不了作用，之所以不用其他的酶原因也是跟這差不多。

胰蛋白酶可以水解所有的蛋白質，誰讓它是蛋白酶呢！水解蛋白質是它的天職！

3樓：

胰蛋白酶主要作用於精氨酸或賴氨酸羧基端的肽鍵,一般蛋白質中都含有精氨酸和賴氨酸，所以基本上細胞間質的蛋白都會被水解成短肽。分離組織細胞時用胰蛋白酶是因為胰蛋白酶的最適ph值在7.8～8.

5左右，最適溫度為37℃，接近組織細胞的適宜ph值和溫度，在消化胞間連線的同時不會對細胞造成過大的損壞，但是胰蛋白酶如果消化過度，也會對細胞表面造成損害，所以儘量減少胰蛋白酶接觸細胞的時間，對接下來的細胞培養會有好處。