1樓：匿名使用者
在人體內，雖然胃蛋白酶和胰蛋白酶都是蛋白酶，但是主要消化蛋白質的是胰蛋白酶，胃蛋白酶在胃液中存在，可以把蛋白質消化分解成多肽，但是胃液的主要作用是軟化食物，在胃的作用下把食物磨碎成粥狀的食糜，和口腔的作用有些相似，口腔裡雖然有唾液澱粉酶，但是口腔的作用是把食物溼潤和磨碎作用。而食物的消化和吸收最主要的是在小腸中，蛋白質的消化也是最主要在小腸中進行的，蛋白酶就是胰蛋白酶。還有一點就是：
胃蛋白酶在酸性條件下起作用，而胰蛋白酶的適宜條件是弱鹼性的。以上意見請你參考，順祝愉快！
2樓：匿名使用者
胃蛋白酶是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原。
一種酸性蛋白酶。從動物胃黏膜提取的一種蛋白酶。能分解蛋白質中由芳香族氨基酸或酸性氨基酸所形成的肽鍵，故能催化酪蛋白、球蛋白、組蛋白，動物的角、指甲和羽毛中的角蛋白，以及催化植物蛋白等的水解。
但是，不能作用於精蛋白、鬃毛中的角蛋白和海綿中的蛋白質。除水解天然蛋白質外，還能水解某些多肽和二肽。其最適ph值為1.
5～2.0。在醫藥上用作消化劑等。
胰蛋白酶trypsin (parenzyme) 為蛋白酶的一種，ec3.4.21.
4。在脊椎動物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的。
作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性最強的蛋白酶，在決定蛋白質的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。
牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個，分子量為23300，活性部位的絲氨酸殘基是不可缺少的絲氨酸蛋白酶。除存在於脊椎動物外，還存在於蠶、海盤車、蝲姑、放線菌等範圍廣泛的生物體中。另外與高等動物的血液凝固和炎症等有關的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學結構和特異性等方面與胰蛋白酶具有密切的關係，可以認為這些酶是從共同的祖先酶在進化過程中分化而來的。
胰糜蛋白酶與彈性蛋白酶在結構和催化機制方面也具有密切關係，但其特異性則完全不同。
胰蛋白酶系自牛、羊或豬胰中提取的一種蛋白水解酶。中國藥品標準規定按乾燥品計算，每1mg 的效價不得少於2500單位。 由牛、羊、豬胰臟提取而得的一種肽鏈內切酶，只斷裂賴氨酸或精氨酸的羧基參與形成的肽鍵。
白色或米黃色結晶性粉末。溶於水，不溶於乙醇、甘油、氯仿和乙醚。分子量24 000，pi 10.
5，最適ph值7.8～8.5左右。
ph值2～3是穩定的。ph值5以上易自溶失活。ph>9.
0不可逆失活。ca2+對酶活性有穩定作用；重金屬離子、有機磷化合物、dfp、天然胰蛋白酶抑制劑對其活性有強烈抑制。臨床用於抗炎消腫，工業上用於皮革製造、生絲處理、食品加工等。
胰蛋白酶和胃蛋白酶哪個更適宜作為食品新增劑
3樓：匿名使用者
胰蛋白酶。最適ph是接近中性，7.4左右，而胃蛋白酶的最適ph是酸性，2.1左右。
胃蛋白酶和胰蛋白酶
4樓：匿名使用者
胃蛋白酶最適ph值太小，一般不會用到
5樓：禰騫聞人華婉
胃蛋白酶適ph值太般用
胃蛋白酶活性與ph值關係，胃蛋白酶，當PH值為10，將其PH降至2時，其活性怎樣變化
沒傘的孩子 胃蛋白酶在最適ph處活性最大，在最適ph附近有活性但是較低。但是超過一定範圍後，酶會被破壞，失去活性。還有一點，在強酸處調節ph，酶活性不變，因為強酸已將酶破壞，強鹼處也是同樣的道理，這個高考常考，酶活性曲線也要記好 許簡溪 最適ph值是1.5 而且也不是什麼二次函式 之間沒有具體數量關...
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